Ein Massenspektrum wird als zweidimensionale Information von Ionenhäufigkeit versus m/z darstellt. Man registriert also die Ionen, die aus einer Substanz gebildet werden, bei ihren jeweiligen m/z-Werten und achtet außerdem darauf, wie intensiv die zugehörigen Signale ausfallen. Die Intensität der Signale, der sogenannten Peaks, wird aus deren Fläche oder vereinfacht deren Höhe ermittelt. Üblicherweise wird ein Spektrum auf den intensivsten Peak, den sogenannten Basispeak normiert. Diese Normierung führt zur Angabe von relativen Intensitäten [%]. Das macht das Erscheinungsbild eines Massenspektrums unabhängig von der absoluten Intensität der Signale, die stark von der Substanzmenge und dem aktuellen Gerät abhängt. Massenspektren werden oft als Strichspektren (Histogramme) dargestellt.
Wenn die Peakform ein Rolle spielt, wählt man Profilspektren. Zusätzlich wird noch eine Peakliste erstellt, die numerische Information zu m/z und Intensität liefert. Sowohl für Strichspektren als auch für Peaklisten muss eine Peakerkennung den ursprünglichen Datensatz bearbeiten, denn zunächst einmal haben alle Spektren Peaks endlicher Breite und einen Untergrund aus elektronischem und oftmals auch chemischem Rauschen (z.B. Untergrund mit Signalen durch Verschmutzung der Ionenquelle).
Normalerweise handelt es sich bei dem Ion höchster Masse im Massenspektrum um das Molekül-Ion, das zugehörige Signal wird als Molekül-Ion-Signal oder kürzer Molpeak bezeichnet. Die übrigen Ionen sind daraus direkt oder mehrstufig gebildete Fragment-Ionen, sog. Primär- und Sekundärfragment-Ionen.
Das durch Elektronenstoßionisation (EI) erhaltene Massenspektrum der Ascorbinsäure, die uns schon für die Illustration der Dimensionen von Größe und Masse von Molekülen diente, ist unten gezeigt.
